Ero sivun ”BCAA aminohapot” versioiden välillä
| (Yhtä välissä olevaa versiota samalta käyttäjältä ei näytetä) | |||
| Rivi 1: | Rivi 1: | ||
{{Ainesosalomake | {{Ainesosalomake | ||
| + | |kuva=DALL·E 2023-11-22 21.02.22.png | ||
|info1=Proteiinien historia liittyy modernin kemian kehitykseen. Yhteistyössä ruotsalainen Berzelius ja hollantilainen Mulder luokittelivat ja nimesivät proteiinin omaksi yhdistetyypikseen 1830-luvulla. Ilman tiettyjä perustietoja ja työskentelytapoja kaikkia eri aminohappoja ei voitu tunnistaa. Kun aminohapot oli löydetty, tutkimuksen kohteeksi muodostui kysymys siitä, miten aminohapot muodostavat ketjun ja missä järjestyksessä aminohapot ovat eri proteiineissa (primäärirakenne). Teoria peptidisidoksista luotiin jo 1900-luvun alussa, mutta käytännön todistus onnistui vasta 1950-luvulla, kun englantilainen kemisti Frederick Sanger selvitti aminohappojen välisen peptidi-sidosrakenteen. Sanger kehitti myös tavan, jolla voidaan määrittää proteiinien primäärirakenne. Sanger sai tutkimuksistaan Nobelin palkinnon vuonna 1958. Hän oli myös mukana 30-vuotisessa projektissa, jossa selvitettiin, miten elimistö osaa valmistaa monimutkaiset proteiinit. Tutkimuksissa selvisi solujen sisältämän DNA:na olevan eräänlainen muisti, joka määrää proteiinien muodostumisen. DNA tutkimusten ansiosta Sanger pääsi osalliseksi toiseen Nobelin palkintoon ja on yksi harvoista, jotka ovat saaneet tunnustuksen kahdesti. | |info1=Proteiinien historia liittyy modernin kemian kehitykseen. Yhteistyössä ruotsalainen Berzelius ja hollantilainen Mulder luokittelivat ja nimesivät proteiinin omaksi yhdistetyypikseen 1830-luvulla. Ilman tiettyjä perustietoja ja työskentelytapoja kaikkia eri aminohappoja ei voitu tunnistaa. Kun aminohapot oli löydetty, tutkimuksen kohteeksi muodostui kysymys siitä, miten aminohapot muodostavat ketjun ja missä järjestyksessä aminohapot ovat eri proteiineissa (primäärirakenne). Teoria peptidisidoksista luotiin jo 1900-luvun alussa, mutta käytännön todistus onnistui vasta 1950-luvulla, kun englantilainen kemisti Frederick Sanger selvitti aminohappojen välisen peptidi-sidosrakenteen. Sanger kehitti myös tavan, jolla voidaan määrittää proteiinien primäärirakenne. Sanger sai tutkimuksistaan Nobelin palkinnon vuonna 1958. Hän oli myös mukana 30-vuotisessa projektissa, jossa selvitettiin, miten elimistö osaa valmistaa monimutkaiset proteiinit. Tutkimuksissa selvisi solujen sisältämän DNA:na olevan eräänlainen muisti, joka määrää proteiinien muodostumisen. DNA tutkimusten ansiosta Sanger pääsi osalliseksi toiseen Nobelin palkintoon ja on yksi harvoista, jotka ovat saaneet tunnustuksen kahdesti. | ||
Kaikissa elävissä olioissa on proteiinia, esim. aikuisessa ihmisessä on normaalisti proteiinia n. 15% painosta. Tämä määrä jakaantuu seuraavasti: lihaksissa lähes 50%, luustossa 20% ja rasvakudoksessa 10%. | Kaikissa elävissä olioissa on proteiinia, esim. aikuisessa ihmisessä on normaalisti proteiinia n. 15% painosta. Tämä määrä jakaantuu seuraavasti: lihaksissa lähes 50%, luustossa 20% ja rasvakudoksessa 10%. | ||
| Rivi 12: | Rivi 13: | ||
Haaraketjuiset- aminohappoihin kuuluvat leusiini, isoleusiini ja valiini. Aminohapot ovat valkuaisaineiden luonnollisia ainesosia. Nimitys BCAA tulee englannin kielestä, Branched Chain Amino Acids. Haaraketjuiset aminohapot ovat tärkeitä energianlähteitä pitkäkestoisissa aerobisissa liikuntasuorituksissa. Lihasten glyykogeenivarastojen huvetessa haaraketjuisia aminohappoja on todettu siirtyvän verestä lihaksiin poltettavaksi. Pitkäkestoisissa kestävyyssuorituksissa (esim. maratonilla) glykogeenivarastot tyhjenevät ja haaraketjuisia aminohappoja käytetään polttoaineena enenevässä määrin. Jos tarjolla ei ole riittävästi veren haaraketjuisia aminohappoja lisääntyy lihaksien proteolyysi eli ”hajottaminen”. Tähän perustuu suurelta osin ajatus haaraketjuisten aminohappojen edullisesta vaikutuksesta kestävyyssuoritukseen ja palautumiseen raskaasta harjoittelusta. Lisäksi, niiden on havaittu kohottavan maitohapon sietokykyä. | Haaraketjuiset- aminohappoihin kuuluvat leusiini, isoleusiini ja valiini. Aminohapot ovat valkuaisaineiden luonnollisia ainesosia. Nimitys BCAA tulee englannin kielestä, Branched Chain Amino Acids. Haaraketjuiset aminohapot ovat tärkeitä energianlähteitä pitkäkestoisissa aerobisissa liikuntasuorituksissa. Lihasten glyykogeenivarastojen huvetessa haaraketjuisia aminohappoja on todettu siirtyvän verestä lihaksiin poltettavaksi. Pitkäkestoisissa kestävyyssuorituksissa (esim. maratonilla) glykogeenivarastot tyhjenevät ja haaraketjuisia aminohappoja käytetään polttoaineena enenevässä määrin. Jos tarjolla ei ole riittävästi veren haaraketjuisia aminohappoja lisääntyy lihaksien proteolyysi eli ”hajottaminen”. Tähän perustuu suurelta osin ajatus haaraketjuisten aminohappojen edullisesta vaikutuksesta kestävyyssuoritukseen ja palautumiseen raskaasta harjoittelusta. Lisäksi, niiden on havaittu kohottavan maitohapon sietokykyä. | ||
|info4=Haaraketjuisten aminohappojen turvallisuus lienee hyvä. Toisaalta näistäkään lisäravinteista ei ole pitkäaikaista turvallisuusnäyttöä. Haaraketjuiset aminohapot liittyvät erittäin harvinaiseen perinnölliseen sairauteen nimeltä Vaahterasiirappitauti. Haaraketjuisia aminohappoja hajottavan entsyymin toiminta on siinä häiriytynyt ja elimistöön kertyy näitä aminohappoja ja niiden aineenvaihduntatuotteita. Ne ovat keskushermostolle toksisia ja aiheuttavat tyypilliset oireet. Taudinkuva vaihtelee lähes oireettomasta vaikeaan muotoon, joka johtaa usein kuolemaan tai vaikeaan kehitysvammaisuuteen. | |info4=Haaraketjuisten aminohappojen turvallisuus lienee hyvä. Toisaalta näistäkään lisäravinteista ei ole pitkäaikaista turvallisuusnäyttöä. Haaraketjuiset aminohapot liittyvät erittäin harvinaiseen perinnölliseen sairauteen nimeltä Vaahterasiirappitauti. Haaraketjuisia aminohappoja hajottavan entsyymin toiminta on siinä häiriytynyt ja elimistöön kertyy näitä aminohappoja ja niiden aineenvaihduntatuotteita. Ne ovat keskushermostolle toksisia ja aiheuttavat tyypilliset oireet. Taudinkuva vaihtelee lähes oireettomasta vaikeaan muotoon, joka johtaa usein kuolemaan tai vaikeaan kehitysvammaisuuteen. | ||
| − | |||
|info6=1. http://www.biomag.hus.fi/braincourse/L4.html. | |info6=1. http://www.biomag.hus.fi/braincourse/L4.html. | ||
| Rivi 26: | Rivi 26: | ||
7. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8878139?ordinalpos=1&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubmed_ResultsPanel.Pubmed_DiscoveryPanel.Pubmed_Discovery_RA&linkpos=2&log$=relatedarticles&logdbfrom=pubmed | 7. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8878139?ordinalpos=1&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubmed_ResultsPanel.Pubmed_DiscoveryPanel.Pubmed_Discovery_RA&linkpos=2&log$=relatedarticles&logdbfrom=pubmed | ||
| − | |||
| − | |||
}} | }} | ||
Nykyinen versio 26. elokuuta 2024 kello 11.18
Yleistä tietoa
Proteiinien historia liittyy modernin kemian kehitykseen. Yhteistyössä ruotsalainen Berzelius ja hollantilainen Mulder luokittelivat ja nimesivät proteiinin omaksi yhdistetyypikseen 1830-luvulla. Ilman tiettyjä perustietoja ja työskentelytapoja kaikkia eri aminohappoja ei voitu tunnistaa. Kun aminohapot oli löydetty, tutkimuksen kohteeksi muodostui kysymys siitä, miten aminohapot muodostavat ketjun ja missä järjestyksessä aminohapot ovat eri proteiineissa (primäärirakenne). Teoria peptidisidoksista luotiin jo 1900-luvun alussa, mutta käytännön todistus onnistui vasta 1950-luvulla, kun englantilainen kemisti Frederick Sanger selvitti aminohappojen välisen peptidi-sidosrakenteen. Sanger kehitti myös tavan, jolla voidaan määrittää proteiinien primäärirakenne. Sanger sai tutkimuksistaan Nobelin palkinnon vuonna 1958. Hän oli myös mukana 30-vuotisessa projektissa, jossa selvitettiin, miten elimistö osaa valmistaa monimutkaiset proteiinit. Tutkimuksissa selvisi solujen sisältämän DNA:na olevan eräänlainen muisti, joka määrää proteiinien muodostumisen. DNA tutkimusten ansiosta Sanger pääsi osalliseksi toiseen Nobelin palkintoon ja on yksi harvoista, jotka ovat saaneet tunnustuksen kahdesti. Kaikissa elävissä olioissa on proteiinia, esim. aikuisessa ihmisessä on normaalisti proteiinia n. 15% painosta. Tämä määrä jakaantuu seuraavasti: lihaksissa lähes 50%, luustossa 20% ja rasvakudoksessa 10%.
Proteiinit ovat jopa 1000 aminohappoa käsittäviä pallo- ja kuitumaisia ketjurakennelmia. Aminohapot koostuvat hiilestä, vedystä hapesta ja typestä. Ravinnon proteiineista suurin osa on pallomaisia, joissa peptidiketjut ovat voimakkaasti poimuuntuneet. Ne ovat usein veteen liukenevia ja helposti hajoavia sekä sisältävät runsaasti välttämättömiä aminohappoja.
Vaikuttavat aineet
Valkuaisaineet eli proteiinit ovat elintoiminnoille välttämättömiä typpipitoisia, orgaanisia yhdisteitä. Niillä on monenlaisia tehtäviä soluissa, joten niiden kemiallisten ominaisuuksien täytyy olla myös hyvin monimuotoisia. Proteiinit ovat makromolekyylejä, joiden molekyylipaino on 30,000 - 500,000 Da. Niiden muoto ja rakenne ovat monimutkaiset. Proteiinit koostuvat yhdestä tai useammasta ketjumaisesta molekyylistä, polypeptidistä. Nämä puolestaan ovat muodostuneet kovalenttisin sidoksin aminohapoista. Ruuansulatus pilkkoo ravinnosta saadun proteiinin aluksi aminohapoiksi ja rakentaa niistä elimistön tarvitsemia uusia proteiineja. Elimistö tarvitsee DNA:n muistia, jotta se osaa tehdä aminohappoketjun oikeassa järjestyksessä.
Vaikutus ja käyttö
Proteiineissa esiintyy perusyksikköinä 20 erilaista aminohappoa. Vaikka valkuaisaineiden valmistamiseen tarvitaan kaikkia 20 aminohappoa, vain osa aminohapoista on pakko saada ravinnosta. 8-10 aminohapon ajatellaan olevan ihmiselle välttämättömiä, ts. ihmisen elimistö ei kykene valmistamaan niitä itse. Nämä ravinnosta saatavat välttämättömät aminohapot ovat: arginiini, histidiini, isoleusiini, leusiini, lysiini, metioniini, fenyylialaniini, treoniini, tryptofaani ja valiini.
Proteiinit hajoavat ruoansulatuksessa proteolyyttisten entsyymien vaikutuksesta aminohapoiksi, jotka imeytyvät verenkiertoon ja kulkeutuvat sieltä edelleen maksaan. Aminohapot imeytyvät suurimmaksi osaksi ohutsuolen jejunum-osasta. Imeytyminen on enimmäkseen aktiivista ja se tapahtuu sulatuksen tahdissa. Näin suolistoon ei imeydy suuria määriä aminohappoja. Jos jotain aminohappoa on paljon, se voi heikentää muiden aminohappojen imeytymistä. Aminohapot siirtyvät porttilaskimon kautta maksaan, joka kykenee varastoimaan niitä tehokkaasti ja estämään samalla veren aminohappopitoisuuden kohoamisen aterian jälkeen.
Haaraketjuiset- aminohappoihin kuuluvat leusiini, isoleusiini ja valiini. Aminohapot ovat valkuaisaineiden luonnollisia ainesosia. Nimitys BCAA tulee englannin kielestä, Branched Chain Amino Acids. Haaraketjuiset aminohapot ovat tärkeitä energianlähteitä pitkäkestoisissa aerobisissa liikuntasuorituksissa. Lihasten glyykogeenivarastojen huvetessa haaraketjuisia aminohappoja on todettu siirtyvän verestä lihaksiin poltettavaksi. Pitkäkestoisissa kestävyyssuorituksissa (esim. maratonilla) glykogeenivarastot tyhjenevät ja haaraketjuisia aminohappoja käytetään polttoaineena enenevässä määrin. Jos tarjolla ei ole riittävästi veren haaraketjuisia aminohappoja lisääntyy lihaksien proteolyysi eli ”hajottaminen”. Tähän perustuu suurelta osin ajatus haaraketjuisten aminohappojen edullisesta vaikutuksesta kestävyyssuoritukseen ja palautumiseen raskaasta harjoittelusta. Lisäksi, niiden on havaittu kohottavan maitohapon sietokykyä.
Käytössä huomioitavaa
Haaraketjuisten aminohappojen turvallisuus lienee hyvä. Toisaalta näistäkään lisäravinteista ei ole pitkäaikaista turvallisuusnäyttöä. Haaraketjuiset aminohapot liittyvät erittäin harvinaiseen perinnölliseen sairauteen nimeltä Vaahterasiirappitauti. Haaraketjuisia aminohappoja hajottavan entsyymin toiminta on siinä häiriytynyt ja elimistöön kertyy näitä aminohappoja ja niiden aineenvaihduntatuotteita. Ne ovat keskushermostolle toksisia ja aiheuttavat tyypilliset oireet. Taudinkuva vaihtelee lähes oireettomasta vaikeaan muotoon, joka johtaa usein kuolemaan tai vaikeaan kehitysvammaisuuteen.
Lähteet
1. http://www.biomag.hus.fi/braincourse/L4.html.
2. Tanford, C., & Reynolds, J. (2001). Nature’s robots: A history of proteins. Oxford: University Press
3. Kiple, K. F. (2000). The Cambridge world history of food. Cambridge: University Press
4. http://www.solunetti.fi/fi/solubiologia/valttamattomat_aminohapot/2/
5. Helsingin yliopiston LUMA-keskus http://www.luma.fi/kemma/2072
6. http://luontainenterveys.fi/index.php/osa-alueet/aminohapot/